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Protéine liant spécifiquement les cruciformes est identifiée comme membre de la famille 14-3-3

Andrea Todd
Gerald B. Price
Maria Zannis-Hadjopoulos
AT

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Andrea Todd

Résumé du colloque

Les répétitions inverses sont des traits caractéristiques des origines de réplication chez les prokaryotes et eukaryotes. L'extrusion de ces répétitions inverses en cruciformes transitoires a été démontré in vivo. Les cruciformes ont été impliqués dans la régulation de la transcription, la recombinaison et la réplication de l'ADN in vivo. Il a été postulé qu'une protéine se liant spécifiquement aux cruciformes soit impliquée dans la régulation de ces événements. Une protéine (CBP) de poids moléculaire apparent de 66 kDa, capable de se lier spécifiquement aux cruciformes à la jonction croisée de façon indépendante de la séquence a été isolée des extraits de cellules HeLa. Quelques séquences peptidiques de CBP ont été obtenues qui révèlent une homologie avec des protéines de la famille 14-3-3. La protéine CBP sous forme purifiée réagit spécifiquement sur immunoblot avec des anticorps spécifiques (don du Dr. A. Aitken, Laboratory of Protein Structure, Mill Hill, Londres, R.U.) pour divers isoformes de 14-3-3. La famille de protéines 14-3-3 a récemment été impliquée dans un assortiment de fonctions biologiques. Ces protéines ont un poids moléculaire approximatif de 30 kDa et existent sous forme de dimères. La divergence de leurs rôles biologiques, ainsi que les données crystallographiques suggèrent que les protéines 14-3-3 pourraient faire partie d'un nouveau groupe de protéines chaperones.

Contexte

Section :
Biologie cellulaire et moléculaire
news icon Thème du colloque :
Biologie cellulaire et moléculaire
host icon Hôte : Université McGill

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Titre du colloque :

Biologie cellulaire et moléculaire
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