Colloque

Purification, caractérisation et étude des propriétés expérimentales de la glutamyl-tRNA synthétase de Bacillus subtilis

L. Duplain

J. Lapointe

Membre a labase

L. Duplain

Résumé du colloque

Nous avons purifié 16 glutamyl-tRNA synthétase (GluRS) de Bacillus subtilis (B.s.). L'électrophorèse de cet enzyme en présence de SDS révèle la présence d'une seule polypeptide de poids moléculaire 68,000 et d'une activité de 16,000. Cette structure est analogue à celle des GluRS de Escherichia coli dont le poids moléculaire est de 56,000 qu'on retrouve sous forme associée à une protéine de fixation de 21,000 moléculaire 16,000 (J. Biol. Chem. 1982-85 (1972)). Lorsque la GluRS de B.s. est fractionnée par chromatographie sur RPC-5, deux fractions (pics) peuvent être séparées par la GluRS de E. coli. En conclusion, la GluRS de B.s. subtilis est similaire en analogie avec les GluRS de E. coli, mais elle montre des différences physiologiques qui suggèrent que la GluRS de B.s. pourrait être impliquée dans la relation avec les possibilités d'un rôle particulier de la glutamyl-tRNA synthétase dans la biosynthèse du glutamate et de la glutamine.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université de Sherbrooke

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Titre du colloque :

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