Colloque

Purification de ßeta-lactamases par chromatographie d'affinité

D. Allard

R. Letarte

J.C. Pechere

M. Devaud

Membre a labase

D. Allard

Résumé du colloque

On a mis au point une méthode de chromatographie d'affinité destinée à purifier des ßeta-lactamases de bactéries résistantes aux antibiotiques du groupe des pénicillines ou céphalosporines. La purification d'une céphalosporinase d'une souche de Klebsiella pneumoniae est présentée ici. Les colonnes d'affinité sont obtenues en fixant sur un support, la Sépharose 4B activée au CNBr, un inhibiteur réversible de l'enzyme, la céphalosporine C, qui permet de piéger l'enzyme. La chromatographie est faite à partir d'un extrait bactérien brut et se déroule dans un gradient de NaCl. La purification de l'enzyme est excellente. L'application de cette méthode de chromatographie aux différentes classes de ßeta-lactamases est discutée.

Contexte

Section :

Microbiologie et immunologie

Thème du colloque :

Microbiologie et immunologie

Hôte : Université de Moncton

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