Colloque

Purification de l'α-glucosidase acide du plasma séminal de bélier

Jacques Besançon

Jean-Yves Dubé

Roland R. Tremblay

Pierre Chapdelaine

Robert Paquin

Membre a labase

Jacques Besançon

Résumé du colloque

L'α-glucosidase du plasma séminal de bélier a été purifiée afin d'approfondir nos connaissances au sujet de cet enzyme et de son rôle dans la physiologie épididymaire. L'enzyme se comporte différemment des α-glucosidases des autres dons puisqu'il ne présente pas d'affinité au dextran (gels Sephadex) ainsi qu'une approche de 18% avec le méthanol. Une première purification à l'éthanol, puis une chromatographie sur hydroxyapatite, se termine par une échangeuse d'ions DEAE Sepharose CL-GB, une focalisation isoelectrique de pH4.5 dans un est une ultrafiltration. Le matériel purifié contient de l'α-glucosidase de 9822 avec un rendement global de 5%. Le matériel purifié est composé de plusieurs isoformes et est d'un poids moléculaire de 105,000, évalué par filtration sur Sephadex G 200. L'enzyme est par électrophorèse sur gel de polyacrylamide. L'enzyme l'α-Lacanavanine ne suggérant que l'α-glucosidase est une glycoprotéine. Le profil des protéines sur gel de polyacrylamide est resté inchangé en absence ou en présence de 2-mercaptoéthanol conférant à l'α-glucosidase une structure monomérique.

Contexte

Section :

Endocrinologie

Thème du colloque :

Endocrinologie

Hôte : Université d’Ottawa

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