Colloque

Purification de la bactériorhodopsine de la membrane pourpre des bactéries halophiles

J. Baribeau

F. Boucher

Membre a labase

J. Baribeau

Résumé du colloque

La bactériorhodopsine est la seule composante protéique de la membrane pourpre de Halobacterium halobium. Cette protéine est le siège de l'activité photochimique responsable de la création d'un gradient de protons à travers la membrane. Nous nous intéressons à la purification de cette protéine dans le but de l'incorporer et d'analyser son comportement dans des membranes modèles. La plupart des détergents utilisés dans la purification des protéines membranaires dénaturent irréversiblement et rapidement la bactériorhodopsine. Ce n'est toutefois pas le cas lorsque la membrane pourpre est solubilisée par l'ester de sucrose et d'acide laurique (L-1690). Cependant, nos mesures spectrales ne nous permettent pas d'affirmer que c'est la forme native de la bactériorhodopsine qui est solubilisée dans ce détergent.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université du Québec à Montréal

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