Colloque

Purification de la β-glucuronidase microsomiale de foie de rat

M. Lebrun

R. Gianetto

L. Mameli

J. Peloquin

Membre a labase

M. Lebrun

Résumé du colloque

Bien que la β-glucuronidase des microsomes de foie de rat de souche Sprague-Dawley se comporte différemment de l'enzyme lysosomiale à l'électrophorèse sur gel de polyacrylamide, l'enzyme microsomiale pourrait cependant être le précurseur de l'enzyme lysosomiale. Pour vérifier cette hypothèse, nous avons entrepris de purifier la β-glucuronidase microsomiale et de commencer sa caractérisation en la comparant à la β-glucuronidase lysosomiale qui a déjà été purifiée dans notre laboratoire. Nous avons d'abord solubilis l'enzyme qui se trouve solidement attaché aux microsomes sans provoquer la dénaturation. Par la suite, différentes techniques chromatographiques ont été appliquées pour la purification. Nous avons démontré que l'enzyme dont le P.M. est 250,000, est constituée de quatre sous-unités qui se dissocient en milieu acide (pH 3,0). Le P.M. de ces sous-unités est d'environ 50,000 et elles peuvent être réassociées à pH 5,5 pour redonner l'activité initiale.

Contexte

Section :

Biochimie et biologie cellulaire et moléculaire

Thème du colloque :

Biochimie et biologie cellulaire et moléculaire

Hôte : Université Laval

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