Colloque

Purification de la procarboxypeptidase E et d'un nouveau chymotrypsinogène, à partir du pancréas de porc

J.-C. Moreux

F. Lamy

Membre a labase

J.-C. Moreux

Résumé du colloque

Nous décrivons la séparation chromatographique sur colonne d'hydroxyapatite de deux zymogènes qui, après activation tryptique, hydrolysent l'élastine. Par utilisation d'un tampon acétate dont la concentration varie en gradient linéaire de 5 x 10^-3 à 0.1M on recueille deux pics principaux. Les protéines ainsi isolées sont homogènes, monocaténaires et de composition en acide aminé différentes. Leurs poids moléculaires sont compris entre 27,000 et 28,000 daltons. Chacun des zymogènes après activation trypsique présente une activité estérasique. L'un, le chymotrypsinogène B, hydrolyse l'ATEE, mais non la TAME, base du test spécifique de la procarboxypeptidase E. L'autre, la procarboxypeptidase E, hydrolyse la TAME et non l'ATEE. L'identité des deux zymogènes a été confirmée par l'analyse de leur séquence peptidique en acides N-terminaux. Cette analyse a fourni la composition du peptide d'activation de chacun des zymogènes.

Contexte

Section :

Biochimie, biologie cellulaire et moléculaire

Thème du colloque :

Biochimie, biologie cellulaire et moléculaire

Hôte : Université de Moncton

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Titre du colloque :

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