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Purification de la Xanthine Oxydase du muscle de souris

Marcel Lalanne
Louis Berlinguet
Joan Willemot
ML

Membre a labase

Marcel Lalanne

Résumé du colloque

La Xanthine Oxydase a été isolée à partir de la fraction soluble du muscle squelettique de souris. La purification de l'enzyme implique une précipitation fractionnée au (NH4)2SO4, une séparation sur DEAE-cellulose puis sur hydroxyapatite et une filtration sur gel Séphadex. L'enzyme est purifiée d'un facteur de 1,000 par ce procédé. L'étude de la cinétique de cet enzyme, en présence de ses deux principaux substrats: l'hypoxanthine et la xanthine, a été entreprise afin de clarifier le rôle que joue cet enzyme dans le muscle.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
manager icon Responsables :
Claude Petitclerc
host icon Hôte : Université de Sherbrooke

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Titre du colloque :

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