pen icon Colloque
quote

Purification de l'alphafoetoprotéine de souris par déplacement d'ampholytes

M. Belles-Isles
M. Pagé
MB

Membre a labase

M. Belles-Isles

Résumé du colloque

L'alphafoetoprotéine de souris a été isolée d'hépatomes H4 par chromatographie sur Cent-A Sépharose, DEAE-Sépharose-CL-6B et par déplacement d'ampholytes, cette dernière étape étant une nouvelle méthode pour la séparation des protéines selon leur point isoélectrique et leur affinité pour l'échangeur d'ions. La pureté de l'AFP isolée a été démontrée par immunodiffusion d'Ouchterlony contre un anti-AFP de souris non spécifique et par l'absence de précipitation contre un sérum multivalent contre les sérums de souris normaux; et par la production chez le lapin d'un antisérum non spécifique par injection de l'antigène purifié.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université d'Ottawa

Découvrez d'autres communications scientifiques

news icon

Titre du colloque :

Biochimie
Synthèses Chimiques de la Phosphatidyl Sulfocholine: un analogue à sulfonium de la lécithine
P. A. Tremblay
La pyruvate kinase de Halobacterium cutirubrum, une bactérie extrêmement halophile
Jean-François Laliberté
Interactions entre les aminoacyl-tRNA synthétases (argS) et les polysomes libres ou liés aux membra…
C. Rioux
Voir tous les contenus de ce colloque

Autres communications du même congressiste :

news icon

Thème du colloque :

Biochimie
Purification de l'alphafoetoprotéine de souris par déplacement d'ampholytes
M. Belles-Isles
Immunomodulation spécifique de la daunomycine aux cellules de carcinome de colon humain par des con…
J.P. Enond
Immunochimiothérapie du cancer avec des conjugués drogue-anti-protéines oncofoetales
M. Belles-Isles