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Purification de l'ATP-diphosphohydrolase de l'aorte de boeuf

Jean Sévigny
Yvan P. Côté
Adrien R. Beaudoin
JS

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Jean Sévigny

Résumé du colloque

Nous avons récemment décrit une ecto-ATP-diphosphohydrolase (ecto-ATPDase) de l'aorte de boeuf qui catalyse l'hydrolyse successive des groupements γ et β phosphate des triphospho- et diphosphoncléosides. Cet ATPDase est retrouvée à la surface des cellules endothéliales et musculaires lisses et pourrait jouer un rôle majeur dans l'agrégation plaquettaire et la coagulation. L'ATPDase isolée de la couche média de l'aorte de boeuf est différente de celle du pancréas décrite en 1980. Nos travaux visent à purifier cet enzyme à identifier sa sous-unité catalytique. Une technique de purification consiste à préparer un homogénat de la couche média et intima de l'aorte de boeuf, puis de concentrer l'ATPDase par centrifugation différentielle. Cette dernière étape rend possible la séparation des membranes plasmiques sur coussin de saccharose. Les protéines membranaires sont ensuite solubilisées à l'aide d'un détergent et séparées à l'aide d'une colonne d'échange d'ions et d'une colonne d'affinité. Ce degré de purification est suffisant pour permettre l'identification de la sous-unité catalytique par le 5'fluorosulfonylbenzoyl adénosine (FSBA) permettant ainsi de discerner l'ATPDase des autres contaminants encore présents. Il nous est ainsi possible de produire des anticorps anti-ATPDase, contre cet enzyme qui semble jouer un rôle important dans le contrôle des nucléotides sanguins et interstitiels.

Contexte

Section :
Biochimie, biologie moléculaire
news icon Thème du colloque :
Biochimie, biologie moléculaire
host icon Hôte : Université du Québec à Rimouski

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Titre du colloque :

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