Colloque

Purification de l'Inhibine à partir du liquide folliculaire de porc et de bœuf: différences et similitudes entre ces deux espèces animales

Martin Godbout

Fernand Labrie

Jean Couture

Membre a labase

Martin Godbout

Résumé du colloque

Fiers de notre expérience antérieure concernant la purification de l'Inhibine à partir de liquide folliculaire de porc, nous avons entrepris d'isoler une molécule semblable possédant les mêmes propriétés physiologiques mais cette fois à partir de liquide folliculaire de bœuf. En utilisant exactement les mêmes techniques de purification ayant eu le même succès biologique que pour l'Inhibine de porc, ceci nous a permis d'établir de précises les différences et les similitudes concernant le poids moléculaire, le point isoélectrique et les propriétés physico-chimiques de l'Inhibine pour ces deux espèces animales différentes. Dans un premier temps, nous avons pu constater que l'Inhibine de porc aussi bien que l'Inhibine de bœuf, possèdent la même activité spécifique, soit 14,000 et 12,000 U/mg de protéines, respectivement. Dans les deux cas, le facteur de purification se situait entre 80 et 100 × avec un rendement final de 3 à 5% en activité biologique. Par contre, au cours du profil moléculaire et du point isoélectrique, nous avons observé certaines différences significatives entre les deux espèces étudiées. L'Inhibine de porc possède un poids moléculaire de 32,000 daltons, par rapport à 105,000 pour l'Inhibine bovin. Quant aux points isoélectriques, on retrouve 5 bandes très rapprochées chez le porc à pH 5.5 et 5.6, tandis que chez le bœuf on en présence d'une série de petites bandes entre pH 4.6 et 5.0.

Contexte

Section :

Endocrinologie

Thème du colloque :

Endocrinologie

Hôte : Université Laval

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