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Purification des glycoprotéines du virus syncytial respiratoire humain par chromatographie d'affinité

Angélique Mbiguino
Michel Trudel
Pierre Payment
AM

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Angélique Mbiguino

Résumé du colloque

L'analyse des protéines du virus syncytial respiratoire humain sur gel de polyacrylamide en conditions réductrices révèle l'existence de 5 protéines. Le marquage radioactif à la glucosamine démontre la présence de 3 glycoprotéines VPG 90, VPG 48 et VPG 25. En conditions non réductrices, on remarque la disparition des protéines VPG 48 et 25 et l'on retrouve une bande majeure à 125, qui représenterait le dimère de la protéine de fusion et la glycoprotéine de 90. La purification par chromatographie d'affinité en conditions non réductrices utilisant la lectine de germe de blé a permis d'isoler les 3 glycoprotéines reliées à la protéine de fusion VPG 125, VPG 48 et VPG 25. La glycoprotéine VPG 90 n'est pas reconnue par la lectine de germe de blé. L'identité de la protéine de fusion a été confirmée par "dot blot" et "immunoblot", avec un sérum spécifique au virus.

Contexte

Section :
Microbiologie, virologie et immunologie
news icon Thème du colloque :
Microbiologie, virologie et immunologie
host icon Hôte : Université du Québec à Chicoutimi

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Titre du colloque :

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