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Purification d'un facteur nucléaire, MEP-1, capable de lier les éléments de régulation du promoteur du gène de la métallothionéine-I de souris

Simon Labbé
Carl Séguin
SL

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Simon Labbé

Résumé du colloque

Les métallothionéines (MTs) sont de petites protéines capables de lier les métaux lourds et dont la biosynthèse est induite par les métaux que la protéine lie. Cette induction s'effectue au niveau transcriptionnel et implique de courtes séquences d'ADN (MREs) situées en amont des gènes, de même que des facteurs de régulation interagissant avec ces MREs. Au moyen d'une procédure de transfert protéique et d'expériences d'irradiation aux rayons UV, nous avons mis en évidence une protéine nucléaire de poids de 108 kDa, MEP-1, capable de lier avec différents degrés d'affinité les MREs des gènes des MTs. Cette protéine n'est pas glycosylée et son fractionnement se fait d'abord sur une colonne d'héparine sépharose CL-6B où la protéine est éluée à la fraction 650 mM sel. Cette fraction ne contenant plus qu'environ 20% des protéines totales de l'extrait brut est ensuite chargée sur une colonne d'affinité biotyne-streptavidine agarose couplée à des oligonucleotides MRE. Ce facteur est élué à la fraction 350 mM sel et un second passage sur la colonne en présence d'ADN non spécifique augmente de plusieurs fois le degré de purification.

Contexte

Section :
Biologie moléculaire
news icon Thème du colloque :
Biologie moléculaire
host icon Hôte : Université de Sherbrooke

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Titre du colloque :

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