Colloque

Purification d'une capacité lépatocytaire

Raynald Gareau

Julian Gruda

Membre a labase

Raynald Gareau

Résumé du colloque

Récemment des protéines contrôlant la transition gel-sol de l'actine ont été isolées à partir du cytoplasme de diverses cellules motiles telles que amibes, œufs d'oursins, macrophages et plaquettes sanguines. Une protéine possédant des propriétés semblables a aussi été isolée du cerveau de poulet. Nous décrivons ici la purification d'une protéine provenant du foie de lapin et possédant la capacité d'inhiber la gélification de l'actine. L'étude de son interaction avec l'actine par viscosité à faible et fort taux de cisaillement ainsi que par microscopie électronique ont fourni des informations sur son mécanisme d'action qui l'apparente à la classe des capacitinés. Les conditions optimales d'action de cette capacitiné ont été établies ainsi que la stochimétrie de la réaction de cette protéine avec l'actine.

Contexte

Section :

Biochimie cellulaire et moléculaire

Thème du colloque :

Biochimie cellulaire et moléculaire

Hôte : Université du Québec à Chicoutimi

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Titre du colloque :

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