Colloque

Purification d'une polyphénol oxydase de racine de manioc

Véronique Barthet

Benjamin K. Simpson

Inteaz Alli

Membre a labase

Véronique Barthet

Résumé du colloque

La racine de manioc est une source importante de sucres pour plus de 300 millions de personnes vivant sous les tropiques. Elle peut être consommée fraîche ou transformée en produits tels que le tapioca ou la farine. Dans les 24 h qui suivent sa récolte, il y a un développement de tâches violettes qui sont dues à la synthèse in vivo de composés polyphénoliques et à leur oxydation par des polyphénol oxidases (PPO) endogènes. Les PPO sont des enzymes importantes retrouvées dans les fruits, les végétaux et même les animaux. Dans les produits alimentaires, elles catalysent l'oxydation de mono et diphénols en quinones, ces dernières pouvant réagir avec les protéines et ainsi diminuer leur digestibilité. Le but de cette étude était de purifier une ou des PPO à partir de racine de manioc afin de pouvoir étudier ses (leurs) caractéristiques et ainsi proposer des mécanismes d'inhibition. Une PPO de racine de manioc a été extraite un tampon contenant un agent chélatant des composés phénoliques. Deux chromatographies utilisant une résine permetant les interactions de type hydrophobiques, puis une gel filtration furent ensuite rélisées sur l'extrait brut afin de la purifier. Une seule fraction de type PPO ayant un poids moléculaire de 55.9 ± 1.0 kDa fut obtenue. Une électrophorèse native en gel de polyacrylamide révéla une seule bande par coloration au nitrate d'argent, cette bande protéique correspondant à une seule PPO mise en évidence par coloration au catéchol. Des études d'inhibition avec l'enzyme purifée ont démontré que le diéthyldithiocarbamate était un inhibiteur plus puissant que l'EDTA, que les acides ascorbique et érythorbique et l'érythorbate de sodium avaient le même pouvoir inhibiteur.

Contexte

Section :

Nutrition et sciences alimentaires

Thème du colloque :

Nutrition et sciences alimentaires

Hôte : Université McGill

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Titre du colloque :

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