Colloque

Purification et caractérisation de l'α1-fœtoprotéine (AFP) de cobaye

H. Gourdeau

L. Bélanger

Membre a labase

H. Gourdeau

Résumé du colloque

L'AFP de cobaye a été purifiée par une combinaison de méthodes physico-chimiques et immunologiques à partir de sérum fœtal et de liquide amniotique. Il s'agit d'une glycoprotéine microhétérogène de P.M. 75,000, P.I. 4,8-5,5, dissociée en 2 à 4 variantes électrophorétiques. Ces variantes moléculaires sont immunologiquement identiques. Les modifications électrophorétiques observées sont le résultat de changements post-traductionnels et les fluctuations indiquent que ces variantes moléculaires indigènes ou sériques diffèrent de l'AFP des autres espèces par une partie de son contenu en acide (similaire à l'AFP de cobaye et les espèces, comme l'albumine) et par l'absence de l'isoforme "A". L'AFP de cobaye a une structure proche de celle de l'AFP humaine, ce qui est démontré par l'évolution ontogénique de l'AFP et des études de l'AFP chez les fœtus de cobaye. L'AFP de cobaye est 100 fois plus élevée que chez l'homme.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université Laval

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