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Purification et caractérisation de la 3α-hydroxystéroïde déshydrogénase de foie de rat

Yasuro Sugimoto
Fernand Labrie
Sheng-Xiang Lin
Van Luu-The
YS

Membre a labase

Yasuro Sugimoto

Résumé du colloque

La 3α-hydroxystéroïde déshydrogénase est l'enzyme responsable de l'interconversion dihydrotestosterone (DHT) – 5α-androstan-3α,17β-diol et androstérone – 5α-androstane-dione. Cette enzyme joue donc un rôle important dans la régulation de la concentration intracellulaire des métabolites de l'androgène le plus actif dans les tissus périphériques. Nous avons purifié l'enzyme à plus de 1000 fois par électrophorèse sur gel de polyacrylamide en présence de SDS. La purification a été réalisée dès la première sur une colonne de DEAE-cellulose, suivie d'une colonne d'affinité Blue-Sépharose et finalement une colonne d'hydroxyapatite. Le rendement final est de 1.03%. L'enzyme a une activité spécifique de 11 nmoles/min/mg protéine et un poids moléculaire de 37 000 à 20000. L'anticorps obtenu contre l'enzyme purifiée chez le rat reconnait bien l'enzyme humaine. Outre sa capacité de transformer les substrats androstane bien connus, l'enzyme purifiée est aussi capable de transformer les substrats 4-androstène, ce qui laisse entrevoir une nouvelle voie métabolique non identifiée jusqu'à maintenant.

Contexte

Section :
Endocrinologie
news icon Thème du colloque :
Endocrinologie
host icon Hôte : Université de Sherbrooke

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Titre du colloque :

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