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Purification et caractérisation des inhibiteurs de la métalloprotéinase-2 à partir de l'agent antiangiogénique Néovastat

Simon Trudel
Richard Beliveau
Mathieu Provencal
Dominique Boivin
Denis Gingras
ST

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Simon Trudel

Résumé de la communication

Le Neovastat est un agent antiangiogénique multifonctionnel dérivé du cartilage de requin. Il interfère avec certaines étapes critiques du processus d’angiogenèse dont l’inhibition des métalloprotéinases matricielles (MMPs). Puisque les MMPs jouent un rôle crucial dans le remodelage tissulaire dans des conditions pathologiques tel que le cancer, il y a un intérêt thérapeutique à cibler et à développer des inhibiteurs des MMPs. Dans le but de purifier et identifier les inhibiteurs de MMP-2 contenus dans le Néovastat, un schéma de purification en quatre étapes comprenant un fractionnement au sulfate d’ammonium, une chromatographie échangeuse anionique ainsi qu’une séparation selon le point isoélectrique (pI) et la taille moléculaire a été élaboré. Il en résulte la purification de deux isoformes de 27 kDa ayant des pIs de 5,0 et 6,0 avec un enrichissement de 970 fois et 568 fois. Des études cinétiques révèlent un effet à la baisse sur le Vmax et le Km laissant suggérer un type d’inhibition mixte pour les deux isoformes. Les protéines isolées sont thermostables à des températures avoisinant les 100 °C et chimiquement stables en présence de HCl 0.1N. Enfin, des quantités d’inhibiteurs aussi minimes que 60 ng permettent une inhibition de l’activité de MMP-2 de près de 60 % en comparaison avec des taux de 10 à 20 % pour l’activité de MMP-9. L’identification de ces inhibiteurs de MMP-2 contenus dans le Néovastat permettra de mieux comprendre les mécanismes d’action de cet agent antiangiogénique.

Contexte

Section :
Biochimie, biologies cellulaire et moléculaire
news icon Domaine de la communication :
Biochimie, biologies cellulaire et moléculaire
host icon Hôte : Université du Québec à Montréal

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Thème du communication :

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