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Purification et caractérisation d'une exoglucanase de Thielavia terrestris

Michel Gilbert
J.N. Saddler
MG

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Michel Gilbert

Résumé du colloque

Lorsque poussés sur un substrat cellulosique, Thielavia terrestris sécrète une quantité appréciable d'enzymes cellulolytiques thermostables. Dans le but de caractériser les différentes enzymes formant le complexe cellulolytique de Thielavia terrestris, nous avons fractionné les enzymes produites en utilisant des techniques de chromatographie sur échangeur d'ions, chromatographie hydrophobique et filtration sur gel. Jusqu'à présent, une exoglucanase a été purifiée jusqu'à homogénéité. L'exoglucanase purifiée possède une masse moléculaire de 63200 d'après l'électrophorèse en condition dénaturante (SDS) et de 76200 d'après filtration sur gel. Son pI est de 3,93 (par isofocalisation). Lorsque le p-nitrophenyl β-D-cellobioside est utilisé comme substrat, l'activité optimale est obtenue pour un pH de 5,0 et une température de 60°C. Utilisant ces conditions, nous avons obtenu un Km de 2,86 et un Vmax de 0,159 U/ml. D'autre part, l'analyse sur HPLC des produits d'hydrolyse de l'Avicel-PH101 (cellulose cristalline) permet de déterminer que le cellobiose compose plus de 90% des produits d'hydrolyse. Cette observation permet de conclure que l'enzyme purifiée est une exocellobiohydrolase.

Contexte

Section :
Biotechnologie
news icon Thème du colloque :
Biotechnologie
host icon Hôte : Université de Moncton

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Titre du colloque :

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