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Purification et caractérisation d'une α-L-arabinofuranosidase produite par Streptomyces lividans

Catherine Manin
François Shareck
Dieter Kluepfel
Rolf Morosoli
CM

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Catherine Manin

Résumé du colloque

Les arabinofuranosidases sont des enzymes capables d'hydrolyser les résidus arabinose contenus dans divers polysaccharides complexes, dans des oligosaccharides ou des substrats synthétiques plus simples. Le gène codant pour une α-L-arabinofuranosidase (abfA) a été cloné de façon homologue dans un vecteur multicopie (pIJ702) chez Streptomyces lividans. Un clone hyperproducteur a été sélectionné et la production de cette enzyme intracellulaire a été réalisée. Différentes étapes (éclatement de mycélium, précipitation au sulfate d'ammonium, chromatographie par interactions hydrophobes, chromatographie échangeuse d'ions et criblage moléculaire) ont permis de purifier cette enzyme arabinofuranosidase à un poids moléculaire de 67,000 Da sur SDS-PAGE et environ 250,000 Da sur des colonnes de filtration de gel en présence de SDS à 0,1 % et à pH 6. Cette enzyme hydrolyse divers polysaccharides complexes tels que l'arabinane, l'arabinogalactane, l'arabinoxylane, l'arabinofuranoside de synéchale, ainsi que des oligosaccharides et des substrats synthétiques tels que le p-nitrophényl α-L-arabinofuranoside. Ce type d'hydrolyse spécifique, déjà été décrit dans la littérature pour certaines arabinofuranosidases.

Contexte

Section :
Biochimie, biologie moléculaire
news icon Thème du colloque :
Biochimie, biologie moléculaire
host icon Hôte : Université du Québec à Rimouski

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Titre du colloque :

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