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Purification et étude de la palmitate synthétase de foie de lapin

S. Demassieux
J.P. Lachance
SD

Membre a labase

S. Demassieux

Résumé du colloque

La palmitate synthétase, complexe polyenzymatique qui synthétise de l'acide palmitique à partir d'acétyl-CoA et de malonyl-CoA en présence de NADPH, a été purifiée sous une forme qui apparaît homogène à l'ultracentrifugation analytique et par électrophorèse sur gel de polyacrylamide. L'enzyme, qui possède une activité spécifique élevée est stabilisée dans un tampon de force ionique élevée en présence de dithiothreitol. Le poids moléculaire est de 450,000, de même que le coefficient de sédimentation (S20,w) de 12.6, le coefficient de diffusion (D20,w) le rayon de Stokes (a) et le rapport des coefficients de friction molaire (f/fo) ont été calculés. L'enzyme est inhibée par la N-éthylmaléimide et l'iodoacétamide.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université d’Ottawa

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Titre du colloque :

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