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Purification et propriétés de la 5-lipoxygénase humaine produite à partir d'ADN recombinant

Danielle Denis
Jean-Pierre Falguyet
Mark Abramowitz
Denis Triendau
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Danielle Denis

Résumé du colloque

La 5-lipoxygénase catalyse la première étape dans la conversion de l'acide arachidonique aux leucotriènes, un des groupes de médiateurs responsables des réactions allergiques et inflammatoires. Cette enzyme a été relativement peu caractérisée à cause de son instabilité et des difficultés d'isolement du sang humain. À partir d'un système de baculovirus recombinant contenant l'ADN codant pour la 5-lipoxygénase humaine, nous avons produit de grandes quantités de cette enzyme chez des cellules d'insectes en culture. L'enzyme a été purifiée jusqu'à l'homogénéité apparente (> 95%) avec une activité spécifique de 3-6 μmol d'acide 5-hydroperoxyeicosatetraénoïque/mg de protéine et un rendement de 6 mg par litre de culture. L'enzyme purifiée catalyse également la production de docotriène A, et la dégradation d'hydroperoxydes en présence d'agents réducteurs.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université de Sherbrooke

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Titre du colloque :

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