Colloque

Purification et propriétés de la pyruvate kinase de Halobacterium cutirubrum, une bactérie extrêmement halophile

J.F. Laliberté

B. de Médicis

Membre a labase

J.F. Laliberté

Résumé du colloque

La pyruvate kinase de Halobacterium cutirubrum a été purifiée et son poids moléculaire de 300,000 a été mesuré par chromatographie d'exclusion. L'enzyme est dénaturée irréversiblement en absence de NaCl ou KCl. Il est stable à température normale en présence d'une concentration molaire en sel. La pyruvate kinase est activée sélectivement par K+ à l'exclusion d'autres cations monovalents. Son activité optimale est réalisée à température normale, à pH 6.5 et 3M KCl. Dans ces conditions, la pyruvate kinase de Halobacterium cutirubrum a une Km allostérique avec le phosphoenolpyruvate (PEP) et l'adénosine diphosphate (ADP), et l'efficience est de 4.2 et 4.2 l. L'enzyme est activée par le ribose 5P et l'AMP. Il est inhibé par le fructose 1,6 diphosphate, l'ATP, le 6-phosphogluconate et le phosphate inorganique. Son inactivation par la chaleur est incomplète aux basses températures: l'enzyme retient 90% de son activité à 50°C, 20% à 60°C, et il est complètement inactivé à 70°C.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université de Montréal

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Titre du colloque :

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