Colloque

Purification et propriétés des isoferritines humaines

J. Lagueux

M. Pagé

Membre a labase

J. Lagueux

Résumé du colloque

La ferritine est une protéine de haut poids moléculaire dont le noyau central peut contenir jusqu'à 4000 atomes de fer par molécule. Cette protéine est produite sous plusieurs formes dépendant de l'origine tissulaire. La ferritine a été extraite de foie humain normal obtenu à l'autopsie, chauffée 10 min à 75°C, séparée sur membrane Diaflo XM-300 et Sephacryl S-300. Les protéines ont ensuite été absorbées sur DEAE-Affi Gel Blue et éluées à l'aide d'un gradient de NaCl. Le rendement de la méthode est de 32%. La ferritine a été trouvée pure par analyse sur gradient de polyacrylamide et ultracentrifugation analytique. On a mesuré un point isoélectrique de 5.45 et un P.M. de 440,000 daltons. La chromatographie d'hydrophobicité a été utilisée pour la purification des isoferritines acides du coeur.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université Laval

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