Colloque

Purification et propriétés des isoferritines placentaires

J. Lagueux

M. Pagé

C. Gauthier

Membre a labase

J. Lagueux

Résumé du colloque

La ferritine est une protéine de haut poids moléculaire dont le noyau central peut contenir jusqu'à 4000 atomes de fer par molécule. Cette protéine est produite sous plusieurs formes dépendant de l'organe d'origine. Nous croyons que le dosage des isoferritines de type placentaire pourrait servir de marqueur de la néoplasie vue leur caractère plus acide que la nature fœtale de la plupart des marqueurs de la néoplasie. Nous rapportons la purification de la ferritine placentaire. La ferritine a été extraite d'un placenta humain congelé à -75°C. Les protéines ont été absorbées sur un gel de phényl Sepharose CL-4B et éluées par un gradient d'élution d'éthylène glycol. La fraction contenant la ferritine a été ensuite filtrée sur un gel Sephacryl S-300 pour séparer la ferritine des derniers contaminants. Le rendement est d'environ 70%. La ferritine a été trouvée par l'immunoélectrophorèse à l'éthylène diamine tétracétique. Les isoferritines ont été absorbées sur un gradient de pH, puis sur un gel de filtration pour déterminer leur point isoélectrique. L'électrofocalisation sur agarose IEF a été utilisée pour déterminer le point isoélectrique.

Contexte

Section :

Biochimie et biologie cellulaire

Thème du colloque :

Biochimie et biologie cellulaire

Hôte : Université de Sherbrooke

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