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Purification par chromatographie d'affinité de la forme soluble de l'hydroxy-17β-stéroïde déshydrogénase du rein de cobaye

Martine Dumont
Fernand Labrie
Van Luu-The
Jean Côté
MD

Membre a labase

Martine Dumont

Résumé du colloque

L'hydroxy-17β-stéroïde déshydrogénase est une enzyme qui catalyse l'interconversion des formes actives et moins actives des androgènes et des œstrogènes, notamment l'androstènedione-3,17 et la testostérone, ainsi que l'estrone et l'estradiol. Généralement, l'enzyme est associée aux membranes, mais ici, l'enzyme est retrouvée dans la fraction soluble du placenta humain et du rein de cobaye, avec des activités distinctes et plus élevées dans les fractions solubles. L'enzyme placentaire qui métabolise spécifiquement les œstrogènes a été extensivement purifiée et étudiée. Nous avons également purifié l'enzyme soluble à partir du rein de cobaye, cette enzyme montre une spécificité plus grande pour les androgènes. Le schéma de purification comprend une précipitation par le sulfate d'ammonium, suivie d'un passage sur une colonne DEAE-Sépharose et une élution au gradient de phosphate de 0 à 300 mM et une colonne d'affinité Red-Sépharose élue par 0,5 M NADP+. L'enzyme purifiée possède un poids moléculaire d'environ 32,000 Da, alors que l'enzyme placentaire a un poids moléculaire un peu plus élevé à 34,000 Da.

Contexte

Section :
Endocrinologie
news icon Thème du colloque :
Endocrinologie
host icon Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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