Colloque

Purification partielle des composantes du système de transport phosphoenolpyruvate-phosphotransferase (PTS) de Streptococcus salivarius ATCC 25975

M. Proulx

C. Vadeboncoeur

L. Trahan

Membre a labase

M. Proulx

Résumé du colloque

Le système de transport PTS phosphoryle le sucre pendant son transport et permet ainsi l'accumulation de sucres phosphorylés sans utiliser d'ATP puisque le donneur de phosphate est le phosphoenolpyruvate. Ce système est composé de plusieurs protéines, les unes solubles (EI et HPr), les autres liées à la membrane (complexes EII). Nous avons entrepris la purification de ces protéines chez S. salivarius. Les cellules sont cultivées dans un milieu trypticase-soya extrait de levure additionné de glucose 0.5%. À la fin de la phase exponentielle, les cellules sont récoltées et lavées. Un extrait cellulaire est obtenu par broyage des bactéries et d'albumine sont éliminés par centrifugations différentielles. Les complexes membranaires (EII) sont séparés des composantes solubles (EI et HPr) par centrifugation à 200,000 g pendant 4 heures à 4°C. Les aliquots membranaires sont lavés et conservés à -40°C. Les composantes solubles sont séparées par chromatographie sur DEAE-cellulose. Les membranes sont purifiées séquentiellement par: chromatographie sur hydroxyapatite et DEAE-Séphadex, tamisage sur Séphacryl S-200 et électrophorèse préparative sur gel de polyacrylamide.

Contexte

Section :

Biologie cellulaire

Thème du colloque :

Biologie cellulaire

Hôte : Université du Québec à Montréal

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Titre du colloque :

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