Colloque

Purification partielle des récepteurs de l'angiotensine II (AII) du cortex surrénalien d'origine bovine

Huy Ongà

Normand McNicoll

André de Léan

Membre a labase

Huy Ongà

Résumé du colloque

Nous avions rapporté la présence des récepteurs de AII à densité très élevée (1 pmole/mg de protéine) dans le cortex surrénalien en utilisant un nouvel antagoniste lié [Sar1, Ile8] AII marqué avec 125I (SARIL 125) (Mol. Pharm. 26, 498, 1984). Dans le but de purifier ces récepteurs, les membranes de cortex surrénalien de bœuf marquées par SARIL 125 sont solubilisées avec de l'octylglucoside à 40 mM pH8. La préparation soluble est d'abord délipidifiée sur cartouche Accell (Waters). La chromatographie sur HPLC avec de l'hydroxyapatite en colonne (Matrex) nous a permis d'exclure les protéines qui lient le SARIL 125 à 25 mM. Le complexe est ensuite purifié sur colonne FPLC (MonoQ (Pharmacia)) avec un gradient d'acétate de sodium de 50 mM à 500 mM. La fraction finale est purifiée sur la colonne de lentille de lectine. Une seconde fraction protéique liant le radioligand par de la N-acétylglucosamine est obtenue. L'utilisation de ces deux approches combinées à un radioligand de très haute spécificité a été une approche intéressante pour la purification de ce type de récepteur.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université de Montréal

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Titre du colloque :

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