Colloque

Purification partielle d'une protéine nucléaire se liant à un élément de régulation par les métaux du gène de la métallothionéine I de souris

Jacinthe Prévost

Carl Séguin

Membre a labase

Jacinthe Prévost

Résumé du colloque

Le promoteur du gène de la métallothionéine I de souris contient six éléments de régulation par les métaux lourds (MRE) qui seraient le site de liaison de protéine(s) nucléaires intervenant la régulation de l'expression du gène. Nous avons identifié une protéine de poids moléculaire apparent de 108 Kd (p108) liant l'élément MREd. Un extrait de protéine nucléaires brut de cellules L a été appliqué sur une colonne de filtration sur gel (G-200). La protéine p108 se comporte comme un facteur de haut poids moléculaire (> 200 Kd) et élué avec les fractions correspondant aux molécules exclues du gel. L'essai d'un Sephacryl S-300 est en cours. Sur une colonne DEAE-Sepharose CL-6B, nous retrouvons l'activité de la protéine aux fractions éluant à 200 mM NaCl et nous obtenons une purification d'environ 20 fois. Sur chromatographie d'affinité, ayant comme ligand l'oligo MREd, l'activité p108 est retrouvée dans les fractions de 300 mM NaCl avec un degré de purification d'environ 10X. Nous procédons présentement à l'utilisation en série de ces colonnes pour purifier le facteur p108.

Contexte

Section :

Biologie moléculaire

Thème du colloque :

Biologie moléculaire

Hôte : Université du Québec à Montréal

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Titre du colloque :

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