Colloque

Purification partielle et propriétés d'une lipase chez E. coli

G. Nantel

P. Proulx

Membre a labase

G. Nantel

Résumé du colloque

Nous avons partiellement purifié une lipase à partir d'extraits de E. coli. Cette enzyme possède un large champ d'action car elle peut s'attaquer à des phospholipides, à divers glycéride ainsi qu'à des esters, tel le cétyl palmitate. Le p-nitrophénylacétate ne peut servir de substrat à l'enzyme. La lipase purifiée agit sur la position 1 des phosphoglycérides et des sn-1,2 diglycérides, mais elle ne présente aucune spécificité positionnelle et stéréospécificité face aux dialkylmonoacylglycérols. Cette lipase possède en plus un pouvoir catalytique de transacylation auquel les phosphoglycérides et les glycérols servent de donneurs et les alcools simples d'acceptateurs de groupements acyls.

Contexte

Section :

Biochimie et biologie cellulaire et moléculaire

Thème du colloque :

Biochimie et biologie cellulaire et moléculaire

Hôte : Université Laval

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