Colloque

Recherche des groupes actifs de la phosphatase alcaline

Michel Lazdunski

Ludovic Ouellet

Membre a labase

Michel Lazdunski

Résumé du colloque

Le système phosphatase alcaline intestinale - phosphate de p-nitrophényle a été étudié en l'absence d'ions Mg++. L'interprétation des courbes traduisant les variations de Km et Vm en fonction du pH nous conduit à admettre la participation de trois groupes actifs à la formation du complexe enzyme-substrat. L'examen de leurs constantes de dissociation : pK1 = 9.75 ; pKII = 8.42 ; pKIII = 7.62 à 24°C, pK1 = 9.02 ; pKII = 8.39 ; pKIII = 7.65 à 15.3°C, et les données d'inhibition suggèrent la possibilité de trois groupes -SH.