Colloque

Recherche du mécanisme moléculaire de l'interaction entre l'actine et les lipides membranaires

Nicolas Cermakian

Cécile Thibaut

Patrick Wong

Claude Gigouaud

Membre a labase

Nicolas Cermakian

Résumé du colloque

L'actine est une protéine du cytosquelette qui est impliquée dans de nombreux phénomènes de motilité cellulaire. Pour remplir ses fonctions, elle doit être ancrée membranaire. Il est généralement admis, dans la littérature, que l'actine est attachée aux membranes par l'intermédiaire d'autres protéines. Dans la première partie de ce travail, nous avons tout d'abord montré que l'actine peut aussi s'attacher aux phospholipides membranaires. Cette interaction dépend de la nature des lipides. Elle ne se produit que sur les lipides saturés tels le DPPC et le DLPC mais pas sur les lipides insaturés tels le DOPC. De plus, les cations divalents sont nécessaires à cette interaction. Dans une deuxième partie, nous avons identifié le mécanisme d'interaction entre l'actine et les phospholipides. Par calorimétrie différentielle à balayage, nous avons trouvé que l'actine modifie peu l'organisation des lipides, mais que les lipides changent considérablement la conformation de l'actine. La technique de FRIR sous haute pression a montré que ce changement de conformation consiste en une augmentation des feuillets β et des interactions entre les monomères d'actine. Il est conclu que l'actine se lie aux lipides par un mécanisme essentiellement électrostatique qui implique la formation de ponts par les cations divalents entre les charges négatives de l'actine et les têtes polaires des lipides.

Contexte

Section :

Biophysique

Thème du colloque :

Biophysique

Hôte : Université de Montréal

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