Colloque

Recherche par la méthode du double-hybride de protéines associées à la fonction de la protéine de choc thermique HSP27

Steve J Charette

Jacques Landry

Herman Lambert

Membre a labase

Steve J Charette

Résumé du colloque

La protéine de choc thermique HSP27 joue un rôle majeur dans le maintien de l’homéostasie cellulaire suite à différents stress chimiques ou physiques. Elle participe à la régulation de la dynamique du réseau de microfilaments et présente une fonction chaperone. HSP27 est aussi impliquée dans les voies de signalisation des MAP kinases et dans la modulation de l'apoptose médiée par le récepteur Fas. Dans le but d’identifier les protéines accessoires à l’action de HSP27, un criblage de banques d'ADNc de différentes provenances tissulaires a été fait par la méthode du double-hybride dans la levure en utilisant HSP27 comme appât. Parmi les clones obtenus, on retrouve HSP27 elle-même et les alpha-crystallines A et B. Ces trois protéines font partie de la famille des protéines de stress de petit poids moléculaire (sHSPs). En soit, l’interaction de HSP27 avec elle-même et avec les alpha-crystallines confirme la capacité de HSP27 à former des structures multimériques homotypiques et hétérotypiques avec les autres sHSPs. Une étude des domaines d’interaction entre HSP27 et les alpha-crystallines démontre qu’il existe un domaine minimal d’interaction qui est conservé par les trois protéines dans leur partie carboxy-terminale. De plus, les alpha-crystallines interagissent par double-hybride avec les autres clones obtenus lors du criblage avec HSP27. L’ensemble de ces résultats suggèrent une complémentarité dans la fonction de HSP27 et des alpha-crystallines. Un autre clone obtenu lors du criblage est un élément clé de l’un des sentiers activés par Fas et menant à l’apoptose. Les résultats préliminaires proposent que cette nouvelle protéine pourrait médier l’action de HSP27 sur l’activité de Fas.

Contexte

Section :

Biologie cellulaire

Thème du colloque :

Biologie cellulaire

Responsables :

Alan Anderson

Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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