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Résumé du colloque
Nos études avec la levure Schizosaccharomyces pombe indiquent que l'isoleucine et la valine sont synthétisées par les mêmes voies métaboliques que celles trouvées chez les bactéries, Neurospora et S. cerevisiae. La première enzyme de la chaîne de l'isoleucine, la thréonine désaminase (TD), a un pH optimum de 9.0-9.3. Elle est très sensible à la rétroinhibition (RI) par l'isoleucine et les cinétiques d'inhibition montrent des effets coopératifs. Pour la TD, la courbe de saturation du substrat est "michaélienne", mais devient de plus en plus sigmoïde lorsqu'on accroît la concentration en isoleucine. La valine renverse l'action de l'isoleucine et normalise la courbe d'activité en fonction du substrat. L'acetohydroxyacide synthase (AHAS), première enzyme de la chaîne de synthèse de la valine, semble peu sensible à cette dernière; aucun acide aminé apparenté ne peut renverser cette inhibition. Par opposition aux bactéries et à Neurospora, S. pombe n'a qu'une seule AHAS dont le pH optimum est 6.5. La courbe de saturation par le substrat - le pyruvate - est normale dans un extrait de cellules cultivées sur glycérol. Cependant, quand les cellules poussent en utilisant le glucose, la courbe de saturation de l'enzyme dans l'extrait brut apparaît sigmoïde; cet effet disparaît après purification partielle de l'extrait. La présence de pyruvate décarboxylase dans l'extrait brut semble expliquer
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