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Régulation de la phosphorylation protéique par la triiodothyronine (T3) dans des cultures primaires d'astrocytes

Jean Ruel
Jean H. Dussault
Jean-Michel Gavaret
JR

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Jean Ruel

Résumé du colloque

Afin d'étudier le mécanisme d'action des hormones thyroïdiennes dans le système nerveux central, nous avons examiné les effets de la T3 sur la phosphorylation des protéines de cellules gliales en culture. Les cellules d'hémisphères cérébraux de rats de 2 jours ont été cultivées pendant deux semaines en absence d'hormones thyroïdiennes. Ces cultures ont été incubées avec la T3 (10-8 M) pendant 2.5, 24, 48 et 72 heures puis avec 100 μCi de 32P-phosphate pendant 4 heures. Les protéines phosphorylées dans les fractions solubles et particulières ont été analysées par électrophorèse en une et/ou deux dimensions. Des changements dans le degré de phosphorylation furent détectés dans un minimum de 12 protéines solubles. Les effets majeurs ont été 1) l'augmentation rapide et transitoire d'une protéine de 34 kDa (p1 = 5.0) et 2) la déphosphorylation progressive de 2 protéines de 20 et 21 kDa. La phosphorylation des protéines de 20 et 34 kDa a été augmentée par le cAMP (10-3 M). Dans la fraction particulière, la phosphorylation de 2 protéines de 15 et 21.5 kDa a été augmentée et par la T3 et par le cAMP. Ces résultats montrent que la T3 module la phosphorylation de protéines spécifiques dans des cultures d'astrocytes, une desquelles étant également sous le contrôle de l'AMP cyclique. Les hormones thyroïdiennes pourraient donc influencer certaines voies métaboliques par ce mécanisme.

Contexte

Section :
Endocrinologie
news icon Thème du colloque :
Endocrinologie
host icon Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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