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Régulation de l'activité glucuronosyltransférase active sur les stéroïdes par les androgènes et les anti-androgènes dans la ligne cancéreuse de prostate humaine LNCaP

Chantal Guillemette
Alain Belanger
CG

Membre a labase

Chantal Guillemette

Résumé du colloque

Nos études antérieures ont montré la présence de l'activité glucuronosyltransférase (UGDPT) dans les cellules tumorales de prostate humaine (LNCaP). Cette enzyme est reconnue pour additionner un groupe acide glucuronique à un stéroïde afin de le rendre plus polaire et permettre son élimination. La formation de 5α-C19 stéroïde glucuronides dans la prostate a été confirmée par de nombreuses études, montrant que la dihydrotestostérone (DHT) est transformée en androstane-3α,17β-diol glucuronide (3α-DIOL-G), en ADT-G et en androstane-3β,17β-diol glucuronide (3β-DIOL-G) et leur forme non conjuguée. Récemment, nous avons mis en évidence, la présence de deux activités UGDPT dans la lignée cellulaire LNCaP. L'activité 3-hydroxy-UDP-glucuronosyltransférase (3-UGDPT) et l'activité 17-hydroxy-UDP-glucuronosyltransférase (17-UGDPT). Par des études de spécificité de substrat et de compétition en présence de stéroïdes polyhydroxylés, nous avons démontré que la 3-UGDPT active, non seulement sur le stéroïde, est spécifique à l'orientation opposée de la DHT, mais aussi que la 17-UGDPT, n'est active qu'en présence de la 1α-hydroxytestostérone, un stéroïde de proximité. Dans la présente étude, nous avons traité la LNCaP en présence d'androgène et d'anti-androgène et avons observé une modulation de l'expression des deux activités à 6 jours. Un prétraitement avec 10-7 M de flutamide ou 10-7 M de R1881 a induit une augmentation de l'activité 3-UGDPT après 6 jours. Nos résultats laissent donc supposer que ces enzymes UGDPTs forment une composante des mécanismes présents dans la prostate.

Contexte

Section :
Endocrinologie
news icon Thème du colloque :
Endocrinologie
host icon Hôte : Université du Québec à Montréal

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Titre du colloque :

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