Communication

Régulation de l'apoptose associée au récepteur Fas par la protéine de choc thermique HSP27

Steve J Charette

Josée N Lavoie

Jacques Landry

Herman Lambert

Membre a labase

Steve J Charette

Résumé de la communication

La protéine de choc thermique HSP27 est impliquée dans la protection cellulaire contre différents stress chimiques et physiques. Plus particulièrement, on lui attribue la capacité de bloquer l'apoptose déclenchée par l'activation du récepteur Fas. La mécanique moléculaire associée à cette fonction de HSP27 est inconnue. Pour sa part, la phosphorylation de HSP27 est bien décrite. HSP27 est phosphorylée sur des résidus sérines spécifiques par la MAPKAP kinase 2, qui est elle-même activée par une autre kinase, la p38. HSP27 a la capacité de former des oligomères de haut poids moléculaire qui sont désassemblés en monomères et dimères par sa phosphorylation. Nous avons déterminé, par criblage d'une banque d'ADNc de cellules HeLa par la méthode du double-hybride chez la levure, que HSP27 interargit avec la protéine Daxx. Cette protéine est impliquée dans l'apoptose dépendante du récepteur Fas en servant d'adapteur moléculaire entre le récepteur Fas et la kinase Ask1. Des études d'interaction in vitro ont démontré que Daxx s'associe avec HSP27 seulement lorsque cette dernière est sous forme de faible poids moléculaire. Cette interaction Daxx-HSP27 empêche l'association de Daxx avec Fas et Ask1. In vivo, l'expression d'un mutant de HSP27 ne formant que des monomères et des dimères bloque l'apoptose induite par la co-expression de Daxx et Ask1. Un mutant de HSP27 ne formant que des oligomères de haut poids moléculaire ne produit pas cet effet. L'inhibiteur de la kinase p38, SB203580, empêche la phosphorylation de HSP27 et élimine l'effet protecteur de HSP27 contre l'apoptose induite par Daxx. HSP27 est aussi capable de bloquer l'apoptose induite par l'activation du récepteur Fas. Finalement, l'ensemble de ces résultats démontrent que HSP27 régule l'apoptose dépendante de Fas par son interaction avec Daxx et que cette association est sous le contrôle de la phosphorylation de HSP27.

Contexte

Section :

Biochimie, biologies cellulaire et moléculaire

Domaine de la communication :

Biochimie, biologies cellulaire et moléculaire

Hôte : Université de Montréal

Découvrez d'autres communications scientifiques

Dans le même domaine
Du même congressiste

Thème du communication :

Biochimie, biologies cellulaire et moléculaire

Mécanismes impliqués dans l'action anti-angiogénique du fragment K5 du plasminogène

Quynh-Tran Nguyen

Expression complexe des six isoformes de la protéine Fragile X Related-1 durant la différenciation …

Marthe Dubé

Étude fonctionnelle de trois transporteurs ABC de Candida albicans chez Saccharomyces cerevisiae

Christian Gauthier

Voir tous les contenus de ce communication

Autres communications du même congressiste :

Domaine de la communication :

Biochimie, biologies cellulaire et moléculaire

Recherche par la méthode du double-hybride de protéines associées à la fonction de la protéine de c…

Steve J Charette

SHIP-2, une nouvelle protéine interagissant avec la protéine de choc thermique HSP27

Jimmy R Thériault

Régulation de l'apoptose associée au récepteur Fas par la protéine de choc thermique HSP27

Steve J Charette