Colloque

Régulation de l'attachement membranaire des petites GTPases Cdc42 et RhoA par les nucléotides guanylés

Quynh-Tran Nguyen

Membre a labase

Quynh-Tran Nguyen

Résumé du colloque

Les protéines Rho appartiennent à la superfamille des petites protéines liant le GTP dont Ras est l'archétype. Les protéines Rho sont des intervenant clés dans plusieurs fonctions cellulaires impliquant une réorganisation dynamique des filaments d'actine telles que l'adhésion, la motilité, la morphologie et la transformation cancéreuse. L'analyse des mécanismes régissant les fonctions des protéines Rho et notamment ceux de leur association/dissociation aux membranes cellulaires est critique dans la compréhension de leur activité puisque ces GTPases oscillent entre un état cytosolique inactif et un autre membranaire actif. L'incubation des membranes à bordure en brosse du rein avec divers nucléotides induit le relâchement de Cdc42 et RhoA dans la fraction soluble. La dissociation maximale est observée avec des analogues non hydrolysable du GTP et du GDP, le GTPgS et le GDPbS, alors que les nucléotides adénosines sont inefficaces. Cette dissociation de Cdc42 et RhoA des membranes s'accroît avec la durée d'incubation et les concentrations de nucléotides guanylés. En outre, elle est saturable. La capacité du GTPgS à stimuler la dissociation de Cdc42 et RhoA des membranes est aussi modulée par le pH avec un effet maximun à pH 9-10 suggérant que la liaison aux membranes implique des interactions électrostatiques. D'autre part, Cdc42 et RhoA liés aux membranes à bordure en brosse résistent mieux à une activité protéolytique endogène à ces membranes et à l'action de la trypsine lorsqu'incubés en présence de GTPgS et de GDPbS. L'ensemble de ces données suggèrent que Cdc42 et RhoA complexés aux analogues des nucléotides guanylés possèdent probablement une conformation qui les protège de l'activité protéolytique et favorise leur dissociation des membranes cellulaires.

Contexte

Section :

Biologie cellulaire et moléculaire

Thème du colloque :

Biologie cellulaire et moléculaire

Hôte : Université de Trois-Rivières

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Titre du colloque :

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