Colloque

Relation entre la structure 3D et l'activité des dérivés de l'érythromycine A et de la motiline

Abdesslem Khiat

Serge St-Pierre

Yvan Boulanger

Membre a labase

Abdesslem Khiat

Résumé du colloque

La motiline est un peptide de 22 acides aminés qui stimule l'activité motrice de l'estomac. Dans une étude antérieure d'analogues de la motiline par RMN et modélisation moléculaire, nous avons montré l'importance du fragment N-terminal et l'existence dans ce dernier d'un lien hydrogène entre le NH2 du premier résidu et le C=O du quatrième résidu. Un cycle à 14 membres caractérise donc le segment N-terminal de ce peptide. Or cette structure à 14 membres se retrouve dans l'érythromycine A qui est un agoniste de la motiline. Dans la présente étude, nous avons appliqué la technique 3D SAR et 3D QSAR à une série de dérivés de l'érythromycine A et au fragment N-terminal de la motiline. À l'aide d'un calcul avancé de chimie computationnelle, nous avons développé une corrélation entre les propriétés physico-chimiques de ces composés et leurs activités. Les résultats montrent l'importance du cycle à 14 membres et sa stéréochimie dans l'activité. Les groupements fonctionnels et leurs propriétés déterminantes pour l'interaction avec le récepteur de la motiline ont été identifiés. Un modèle 3D QSAR a été établi pour expliquer les différences d'activité observées entre les composés étudiés.

Contexte

Section :

Pharmacologie

Thème du colloque :

Pharmacologie

Hôte : Université de Trois-Rivières

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Titre du colloque :

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