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Résumé de la communication
La compréhension des propriétés fonctionnelles et biologiques des peptides issus de l’hydrolyse enzymatique des protéines du lait a conduit au développement de plusieurs applications originales dans le secteur alimentaire et biomédical. La β-lactoglobuline (β-lg), une protéine du lactosérum appartenant à la famille des lipocalines, a fait l’objet d’un grand nombre d’études à cet égard. Par exemple, des peptides issus de l’hydrolyse trypsique de la β-lg, soit le f41-60 et le f21-40, ont montré des propriétés fonctionnelles permettant d’envisager le remplacement d’émulsifiants dans des formulations alimentaires. D’autres peptides de la β-lg, dont le f142-148, ont montré une activité inhibitrice de l’enzyme de conversion de l’angiotensine-I (ACE) qui a permis le développement de suppléments alimentaires ayant une activité antihypertensive. L’évaluation du potentiel bioactif des peptides de β-lg comme agent antimicrobien et immunomodulant est actuellement en cours. D’autre part, des travaux portant sur les interactions entre la β-lg et ses peptides ont montré le potentiel de cette protéine pour le transport et la protection de peptides bioactifs contre la digestion gastrique. Enfin, la capacité de certains peptides laitiers à former des nanostructures laissent entrevoir un fort potentiel d’application dans le domaine des biomatériaux. La compréhension et la maîtrise de la relation structure-fonction constituent des éléments-clé pour le développement de futures applications innova
Résumé du colloque
Nous désirons par cette activité développer des liens de collaboration entre l’INAF et le CREFSIP. De plus, l’INAF, un regroupement stratégique du FQRNT, a récemment obtenu la reconnaissance du FRSQ, ce qui fait ressortir son caractère multidisciplinaire. Le présent colloque regroupement des chercheurs de la chimie, de la biochimie, de la technologie alimentaire et de la santé constitue une première en termes d’activités scientifiques.
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