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Rôle de la glutathion peroxydase dans la capacité cellulaire de réparer les dommages à l'ADN induits par diverses sources d'oxydoréduction

JL

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Jean Legault

Résumé du colloque

Une nouvelle technique, basée sur le marquage des extrémités terminales 3' de l'ADN par une réaction d'échange catalysée par la T4 ADN polymérase, a été mise au point pour analyser quantitativement les dommages à l'ADN de sites apuriniques/apyrimidiniques (AP) induits in vivo par divers agents clastogéniques. Les endonucléases IV de E. coli et la ADNase TDP libèrent des groupes hydroxyles linéaires sur les sites AP, induisant ainsi des "gaps" ont été spécifiquement détectés par les extrémités terminales 3' générées par la T4 ADNase. Cette technique a été utilisée pour mesurer la cinétique de formation de ces dommages et la capacité cellulaire de réparation, dans des fibroblastes humains et des cellules transfectées avec un plasmide exprimant une glutathion peroxydase Se-dépendante (GSH-Px) ou Se-indépendante (GST-Cy). Nos résultats indiquent 1) que l'ADN isolé de cellules cultivées dans des conditions standard contient normalement des "rousses" inhibant qui sont probablement les résultats de processus enzymatiques normaux (ex. transcription, réplication); 2) que la majorité des extrémités 3' linéaires de l'ADN qui sont produites par rayons X et autres agents incluant méfénamic, oxypine singlet inhibir; 3) que ces topoisomérases sont des scissions simple brin; 3) que l'ADN est dégradé au-delà de la libération des groupes bloquants 3' et sites rapide dans les cellules humaines; 4) que la cinétique de réparation suivant l'exposition à des agents clastogéniques évidents est lentement, pour la première fois, la contribution potentielle de la glutathion peroxydase dans la capacité de réparation de l'ADN.

Contexte

news icon Thème du colloque :
Biochimie, biologie moléculaire
host icon Hôte : Université du Québec à Rimouski

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Titre du colloque :

Biochimie, biologie moléculaire

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