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Rôle de la glycosylation d'un enzyme membranaire: l'endopeptidase neutre (EPN)

Claire Yézina
Philippe Crine
Guy Boileau
Guy Lemay
CY

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Claire Yézina

Résumé du colloque

L'EPN est un ectoenzyme membranaire impliqué dans la dégradation de nombreux peptides. Nous poursuivons une série d'études visant à cerner les structures nécessaires au transport intracellulaire de la protéine et son activité enzymatique. L'EPN étant une glycoprotéine, comme la majorité des protéines membranaires, l'ADNc a été modifié par mutagenèse dirigée afin d'éliminer progressivement les 5 sites potentiels de glycosylation par les asparagines et les glutamines. L'utilisation d'un promoteur eucaryote a ensuite permis l'expression des protéines mutantes ont été examinées par électrophorèse et immunoprécipité à l'aide d'anticorps spécifiques. Le rapport entre les sites de glycosylation et l'activité entraîne une rétention graduelle de plus en plus importante de la protéine au niveau du réticulum endoplasmique, ce qui se traduit par une diminution de son transport par l'endoglycosidase H. Un tel blocage du transport, observé également sur les protéines recombinantes, pourrait indiquer une altération de la conformation de la protéine. Les protéines ayant été déglycosylées ont toutefois conservé leur activité enzymatique, ce qui suggère que l'activité de l'EPN n'est pas altérée par les mutations ponctuelles introduites. Ces résultats semblent indiquer que les glycosylations jouent un rôle mineur dans le bon repliement correct de la chaîne polypeptidique mais un rôle fondamental dans son trafic intracellulaire.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université de Montréal

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Titre du colloque :

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