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Résumé du colloque
Le renouvellement de l'épithélium intestinal dépendraient étroitement des interactions cellulaires avec les macromolécules de la lame basale. La laminine est un des principaux composants de la lame basale. Les membres de cette famille de macromolécules hétérotrimériques exerceraient plusieurs activités biologiques sur les épithéliums par le biais de récepteurs membranaires spécifiques, notamment des intégrines. Dans la présente étude, nous avons analysé les deux membres les mieux connus de cette famille: les laminine-1 et 2, composées des chaînes a1b1g1 et a2b1g1 respectivement. Dans un premier temps, les études de localisation ont révélé que la laminine-1 n'était exprimée qu'au niveau des villosités (épithélium fonctionnel) alors que la laminine-2 était confinée au cryptes (cellules immatures). Une expression différentielle de certaines sous-unités ab des intégrines susceptibles d'utiliser la laminine comme ligand a été également observée. Ainsi, la distribution des sous-unités a2, a3A, a6A, a6B, a7B et b4 est hétérogène le long de l'axe crypte-villosité. Ces observations suggérant que la différenciation de l'épithélium intestinal est sujette à une expression différentielle de laminine et de ses récepteurs ont été, dans un second temps, analysées in vitro. Les résultats obtenus ont révélé une induction précoce de la différenciation des cellules Caco-2/15 cultivées sur un substrat de laminine-1 comparativement à la laminine-2. Ces données suggèrent que la laminine joue un rôle-clef dans le contrôle de la différenciation des cellules épithéliales de l'intestin humain.
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