Communication

Rôle des ponts salins interdomaines des toxines de Bacillus thuringiensis

Vincent Vachon

Florence Coux

Cécile Rang

Kouros Moozar

Monique Royer

Martine Bes

Sébastien Rivest

Jean-Louis Schwartz

Roger Frutos

Raynald Laprade

Luke Masson

Roland Brousseau

Membre a labase

Vincent Vachon

Résumé de la communication

Les toxines Cry de Bacillus thuringiensis sont composées de trois domaines structuraux. Le domaine I, formé par un groupe d'hélices alpha, est probablement responsable de l'insertion de la toxine dans la membrane luminale de l'intestin moyen des larves des insectes sensibles et de la formation d'un pore. Les domaines II et III, composés de feuillets bêta, interagissent avec des récepteurs spécifiques situés à la surface de cette membrane et sont donc responsables de la spécificité de la toxine. Les domaines I et II de Cry1Aa sont reliés par quatre ponts salins : D222-R281, R233-E288, R234-E274 et D242-R265. L'élimination de ces ponts, dans les mutants D222A, R233A, R234A et D242A, entraîne une diminution significative de la quantité de toxine produite par la bactérie, mais leur solubilité à pH alcalin et leur stabilité sont comparables à celles de la Cry1Aa. Par contre, R265A et le double mutant D242A, R265A sont rapidement dégradés. La capacité de Cry1Aa et de ses mutants à former des pores a été comparée dans des vésicules isolées de la membrane intestinale de larves du sphynx du tabac (Manduca sexta) avec une technique de gonflement osmotique. Cry1Aa, D222A, R233A et R234A entraînent une augmentation similaire dans la perméabilité membranaire au KCl, au sucrose et au raffinose, mais D242A est presque complètement inactif. Par contre, lorsque l'Asp242, très fortement conservée dans les toxines Cry, est remplacée par une Asn ou une Pro dans les mutants D242N et D242P de Cry1Ac, la toxine conserve sa capacité à former des pores. Néanmoins, la toxicité de chacun de ces mutants envers le sphynx du tabac est au moins 1000 fois plus faible que celle de Cry1Aa ou Cry1Ac. Ces résultats indiquent que ces ponts salins interdomaines jouent un rôle crucial dans la stabilité de la protéine, notamment dans l'intestin des insectes.

Contexte

Section :

Biochimie, biologies cellulaire et moléculaire

Domaine de la communication :

Biochimie, biologies cellulaire et moléculaire

Hôte : Université de Montréal

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Thème du communication :

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