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S-Acylation de lipopeptides chez les cellules de mammifères en culture

Hans Schroeder
John R. Silvius
Rania Leventis
HS

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Hans Schroeder

Résumé du colloque

L'acylation sur des résidus de cystéine (S-acylation) joue un rôle important dans le ciblage intracellulaire ainsi que dans le fonctionnement de nombreuses protéines des cellules eucaryotes. Le ou les mécanismes de la S-acylation des protéines intracellulaires restent toutefois à élucider. Nous avons démontré récemment que de très simples lipopeptides, dont les séquences ainsi que les modifications lipidiques se basent sur celles de protéines cellulaires telles que la p56lck ainsi que la Gai3, montrent une S-acylation efficace lorsqu'ils sont incubés en présence de cellules de mammifères en culture. Par contre, des lipopeptides analogues incorporant des résidus sérines au lieu de cystéines ne montrent aucune modification sous les mêmes conditions. La S-acylation des lipopeptides semble être un processus enzymatique selon plusieurs critères expérimentaux. L'utilisation de lipopeptides fluorescents a permis de constater que la S-acylation de nombreux lipopeptides se produit au niveau de la membrane plasmique, où les produits de la réaction s'accumulent. Toutefois, un nombre restreint de lipopeptides semblent également être S-acylés au niveau de l'appareil de Golgi. Ces résultats suggèrent qu'il existe chez les cellules eucaryotes au minimum deux systèmes distincts qui effectuent la S-acylation de lipopeptides. De tels lipopeptides constituent des substrats avantageux pour l'élucidation du ou des mécanismes biochimiques de la S-acylation de protéines cellulaires.

Contexte

Section :
Colloque pluridisciplinaire sur les biomembranes
news icon Thème du colloque :
Colloque pluridisciplinaire sur les biomembranes
manager icon Responsables :
Martin Zuckermann
host icon Hôte : Université McGill

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Titre du colloque :

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