Colloque

Sécrétion de la xylanase A de S. lividans après remplacement de son peptide signal

Nicolas Pagé

François Shareck

Dieter Kluepfel

Rolf Morosoli

Membre a labase

Nicolas Pagé

Résumé du colloque

Les protéines sécrétées sont généralement synthétisées avec une courte séquence à leur extrémité N-terminale, appelée peptide signal (p.s.), qui permet l'initiation de la sécrétion et qui est subséquemment clivée pour libérer la protéine mature. Ce travail présente une étude comparative de l'effet de divers p.s. sur la production de la xylanase A, une enzyme d'intérêt industriel. Les p.s. des cellulases A et B (CelA et B), de la mannanase (Man), de l'acétyl xylan estérase (Axe), et des xylanases B et C (XlnB et C) de S. lividans, ainsi que le p.s. de la protéine réceptrice du phage lambda (lamB) d'E. coli ont été amplifiés par PCR et clonés à la place du p.s. de la xylanase A. La production d'enzyme dans le surnageant de culture a été estimée par mesure de l'activité enzymatique. Par rapport à la production de l'enzyme sauvage, la production d'enzyme est presque nulle avec le p.s. de la CelB et réduite de 90% et de 50% respectivement avec ceux de la XlnC et de la lamB. Par contre la production d'enzyme est équivalente avec les p.s. de la XlnB et de l'Axe alors que ceux de la Man et de la CelA augmentent le niveau de production de 150% et de 250% respectivement.

Contexte

Section :

Biochimie, biologie moléculaire

Thème du colloque :

Biochimie, biologie moléculaire

Hôte : Université du Québec à Chicoutimi

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Titre du colloque :

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