Colloque

Sécrétion des apolipoprotéines de rat

S.-P. Noel

D. Rubinstein

Membre a labase

S.-P. Noel

Résumé du colloque

La sécrétion des lipoprotéines (LP) du rat a été étudiée in vitro avec la technique de perfusion de foie de rat comprenant un milieu artificiel composé d'une solution de Krebs-Ringer, d'érythrocyte et d'albumine. Ce système présente l'avantage d'étudier la synthèse des LP en absence de l'enzyme lipoprotéine lipase (LPL) et de l'énorme quantité de LP du sérum dont certaines échangent des lipides et des peptides avec les LP synthétisées de novo. Dans un tel système, la sécrétion des VLDL, mesurée soit par l'incorporation de leucine-³H ou par la détermination des apolipoprotéines, est de 50 à 100% supérieure à la sécrétion des HDL. Ceci contraste avec les résultats in vivo où l'incorporation de leucine - 3h dans les VLDL et les HDL semble être équivalente. Après délipidation des LP et séparation des peptides par gel de polyacrylamide, nous observons que les VLDL sont composées de 4 groupes de peptides principaux correspondant chez l'homme à apo-B et apo-C. Par contre, les HDL ne contiennent que 2 des trois importants ou une mobilité électrophorétique équivalente à celle d'apo-A chez l'homme. Les peptides régulatrices de la LPL (ou fast moving peptides) sont virtuellement absents des HDL sécrétés in vitro, ce qui contraste avec la situation in vivo où les HDL contiennent une grande quantité de ces peptides. Il est suggéré que les peptides régulatrices de la LPL sont sécrétés comme composants des VLDL mais recyclés comme composants des HDL.

Contexte

Section :

Biochimie et biologie cellulaire et moléculaire

Thème du colloque :

Biochimie et biologie cellulaire et moléculaire

Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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