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Sécrétion du domaine extracellulaire d'une protéine de membrane (endopéptidase neutre) par fusion au peptide signal d'une protéine sécrétée

Guy Lemay
Gilles Waksman
Philippe Crine
Guy Boileau
GL

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Guy Lemay

Résumé du colloque

L'endopéptidase neutre se compose d'un domaine extracellulaire, incluant le site actif de l'enzyme, retenu à la membrane par un domaine transmembranaire servant aussi de peptide signal. Nous avons voulu déterminer si ce type de protéine peut devenir sécrétée en remplaçant le signal/ancrage par un peptide signal de protéine sécrétée. Les séquences ADNc codant pour le domaine extracellulaire ont été fusionnées à celles du peptide signal d'une protéine sécrétée (pro-opiomélanocortine). L'ADN recombinant obtenu a été exprimé transitoirement dans les cellules COS-1 en utilisant le promoteur du virus SV40. La protéine a été ensuite été analysée sur gel de SDS-polyacrylamide et immunodétection. L'enzyme produit est sécrété dans le milieu extracellulaire et possède l'activité enzymatique normale.

Contexte

Section :
Biologie moléculaire
news icon Thème du colloque :
Biologie moléculaire
host icon Hôte : Université du Québec à Montréal

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Titre du colloque :

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