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Séquence et purification de la cellulase B (CelB) de Streptomyces lividans

Sylvie Wittmann
Rolf Morosoli
Dieter Kluepfel
François Shareck
SW

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Sylvie Wittmann

Résumé du colloque

La souche S. lividans est une bactérie du sol qui produit 2 cellulases, 3 xylanases, 1 mannanase et 1 arabinofuranosidase. Nous avons établi la séquence du gène celB. Celle-ci contient, contrairement à celA, 2 palindromes de 12 nt. en amont du promoteur présomptif. Cette structure secondaire est fréquemment observée chez les gènes encodant les cellulases et elle serait impliquée dans la régulation de l'expression. Le site de fixation des ribosomes GGAG est séparé de 8 nt du codon d'initiation ATG. Étant donné qu'il s'agit d'une protéine sécrétée, on retrouve un peptide signal à l'extrémité N-terminale qui démontre les propriétés biochimiques usuelles. Il a été prouvé que les cellulases possèdent un site de fixation de la cellulose (CBD) ainsi qu'un domaine catalytique. Le CBD de la CelB est situé au niveau du carboxy-terminal. Un zymogramme du surnageant de culture a mis en évidence 2 protéines actives de 43 kDa et 28 kDa. Au cours des essais de purification seule la protéine de 28 kDa a été isolée.

Contexte

Section :
Biochimie, biologie moléculaire
news icon Thème du colloque :
Biochimie, biologie moléculaire
host icon Hôte : Université du Québec à Rimouski

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Titre du colloque :

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