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SHIP-2, une nouvelle protéine interagissant avec la protéine de choc thermique HSP27

Jimmy R Thériault
Jacques Landry
Steve J Charette
Herman Lambert
JR

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Jimmy R Thériault

Résumé du colloque

La protéine de choc thermique HSP27 joue un rôle protecteur lors de l’exposition cellulaire à divers stress comme la chaleur, le choc oxydatif ou les agents chimiothérapeutiques. Trois principales fonctions pourraient être responsables de ce rôle protecteur. HSP27 augmente la stabilité des filaments d’actine, elle bloque l’induction d’apoptose induite par l’activation du récepteur FAS et, in vitro, elle contribue à prévenir l’aggrégation des protéines induite par des agents dénaturants. Dans le but de préciser la nature de la fonction de HSP27, notre laboratoire a identifié par clonage interactif chez la levure une nouvelle protéine appelée SHIP-2 (Small Heat shock protein Interacting Protein) interagissant avec HSP27. La séquence de ce fragment cloné est de 1840 paires de base et code pour une protéine de 573 acides aminés avec un poids moléculaire calculé de 62.5 kDa. Le développement d’un anticorps polyclonal (EL-71) contre SHIP-2 a permis de démontrer qu’elle migre à un poids moléculaire apparent d’environ 85 kDa sur gel en présence de SDS et est exprimée dans la majorité des tissus chez la souris ainsi que dans plusieurs lignées cellulaires. Par immunofluorescence, on remarque que SHIP-2 est localisée dans une structure périnucléaire polarisée ainsi que dans le noyau. Dans les cellules Hela, HSP27 colocalise avec SHIP-2 dans cette «structure». Il n’existe aucune homologie de séquence entre cette protéine et le répertoire des protéines cataloguées (BLAST). Cependant, une analyse informatique nous indique que les régions comprises entre les acides aminés 200-400 et 500-573 se caractérisent par une structure en hélice-alpha (NNPREDICT). Pour confirmer l’interaction entre HSP27 et SHIP-2 au niveau cellulaire, on a utilisé une protéine de fusion (e.g. GST-SHIP-2) couplée à des billes de glutathione-sépharose et on a fait réagir celle-ci avec des extraits cellulaires. Une étude des domaines interactions (double-hybride) révèle que c’est par leur partie carboxy-terminale respective que SHIP-2 et HSP27 interagissent. Dans le but de mieux comprendre le rôle de SHIP-2, nos prochains travaux porteront sur les effets de la surexpression de SHIP-2 dans les cellules.

Contexte

Section :
Biologie cellulaire
news icon Thème du colloque :
Biologie cellulaire
manager icon Responsables :
Alan Anderson
host icon Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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